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Kompetitive u. allosterische Enzymhemmung |
Titel: Kompetitive u. allosterische Enzymhemmung
Kategorie: Biologie / Chem. Grundlagen und Enzymatik
Die Aktivität von Enzymen ist regulierbar, damit sich der Stoffwechsel von Organismen an andere Gegebenheiten anpassen kann.
Beispiel: Ist ein bestimmtes Produkt (Stoff) in ausreichendem Maß verfügbar, muss er nicht weiter energieaufwändig durch Enzyme aus Ausgangsstoffen hergestellt werden (Selbstregulation von Stoffwechselprozessen durch Endprodukthemmung).
Die Regulierbarkeit von Enzymen sorgt einerseits für eine verbesserte Effektivität, da Ressourcen nicht permanent für die Umsetzung bestimmter Stoffe aufgewendet werden müssen, wenn dies nicht nötig wäre. Andererseits können durch die Regulation der Enzymaktivität auch Stoffkonzentrationen und Konzentrationsverhältnisse aufrechterhalten werden, um die inneren Bedingungen stabil zu halten, auch wenn sich Umweltfaktoren verändern.
Man unterscheidet bei der Hemmung (Inhibition) von Enzymen zwischen reversibler und irreversibler Hemmung. Bei der irreversiblen Hemmung geht ein Hemmstoff eine dauerhafte Bindung mit einem Enzym ein, wodurch das Enzym dauerhaft funktionsunfähig wird. Eine solche irreversible Ausschaltung von Enzymen findet bei einer Vergiftung mit Schwermetallionen statt. Bei einer reversiblen Hemmung von Enzymen werden diese nur für eine bestimmte Zeit inaktiviert bzw. ihre Aktivität wird erniedrigt. Durch reversible Enzymhemmung sind die ständig stattfindenden Anpassungen des Stoffwechsels an veränderte Bedingungen realisierbar. Die Enzyme werden dabei nicht beschädigt.
Des Weiteren wird zwischen der kompetitiven und allosterischen Hemmung von Enzymen unterschieden.
Kompetitive Hemmung
Enzyme funktionieren nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip. Nur das passende Substrat kann an das aktive Zentrum binden und umgesetzt werden.
Es kann jedoch Stoffe geben, die einem Substrat strukturell sehr ähnlich sind und deshalb ebenfalls an das aktive Zentrum binden können. Sie können vom Enzym zwar nicht verarbeitet werden, docken aber dennoch an das aktive Zentrum an und blockieren es somit für die Bindung und Verarbeitung des "richtigen" Substrats.
In diesen Fällen spricht man von kompetitiver Hemmung (auch: Verdrängungshemmung) weil der Hemmstoff dem Substrat Konkurrenz ( engl. competition) um die gleiche Bindungsstelle macht.
Allosterische Hemmung
Neben der kompetitiven Hemmung ist des Weiteren noch die allosterische Hemmung von Enzymen möglich. Allosterische Enzyme besitzen nicht nur ein aktives Zentrum zur Bindung eines Substrats, sondern noch eine zweite "Andockstelle", das allosterische Zentrum.
Bindet ein Hemmstoff an das allosterische Zentrum, verändert sich die räumliche Gestalt des Enzyms (Konformationsänderung), was auch das aktive Zentrum beeinflusst. Durch diese Strukturveränderung kann das Substrat schlechter oder gar nicht mehr an das aktive Zentrum binden; das Enzym ist gehemmt.
Es gibt jedoch nicht nur negative Effektoren, die die Aktivität des Enzyms durch Bindung am allosterischen Zentrum erniedrigen, sondern auch positive Effektoren (Aktivatoren), die die Enzymaktivität erhöhen
( Beispiel Phosphofructokinase).
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| Aus dem Lexikon |
Monopol
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